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The MASTERing of Science - Delving into Biochemistry

Ein Master in Biochemie gäbe es nicht ohne wirkliche Biochemie-Module..oder wäre zumindest merkwürdig.

Deshalb hier etwas zu meinen belegten Modulen.

 

 

 

Upcoming next: Tumor- und Stammzellbiologie

Wie im vorherigen Teil bereits erwähnt, darf man im Biochemie Master die Module wählen, wobei aus den mindestens 4 bzw. 3 Uni-Modulen mindestens 3 bzw. 2 aus der Biochemie stammen müssen. Dabei gibt es zum Glück eine recht breite Auswahl

  • Bioinformatik/ Strukturbiologie
  • Pflanzenbiochemie (Arbeitsgruppe der Biochemie)     
  • Pflanzenbiochemie (Arbeitsgruppen des Leipniz-Instituts für Pflanzenbiochemie)  
  • Nukleinsäurebiochemie 
  • Virologie & Zellbiologie      
  • Proteintechnologie   
  • Bioorganische Chemie/ Enzymologie

Je 6 Wochen verbrachte ich in 3 der obigen Module, wobei jedes Modul aus Vorlesungen, Seminaren, Versuchen und natürlich einer Abschlussklausur bestand. Nicht zu vergessen ist natürlich auch, dass es wie immer galt zu jedem Versuch ein Protokoll zu schreiben – alles um einen besser auf die bevorstehende Masterarbeit vorzubereiten.

Virologie & Zellbiologie

Eines der (zumindest in unseren Jahrgang) heiß umkämpftesten Modulen, in welchem ich glücklicherweise einen Platz bekommen hatte. Es war mein erstes Mastermodul, wodurch ich nicht 100%ig sicher war, was mich so erwarten würde.

Die Professoren kannte man zum Glück schon durch den Bachelor, doch tat sich was im Studiengang – denn zum Master kamen so einige Neue dazu, von weiterher, aber auch aus direkt aus Leipzig. Und auch Leute aus den vorherigen Semester nahmen mit Teil, so dass sich eine gut durchmischte Truppe aus insgesamt 40 Teilnehmern ergab. Die ersten 2 Wochen liefen sehr entspannt an, wobei es lediglich am Vor- und Nachmittag Vorlesungen gab. Insbesondere die Virologie interessierte mich sehr, wobei uns die verschiedenen Typen an Viren (wie DNA, RNA oder Retro-Viren) näher gebracht wurden. Mit eingeschlossenen waren dabei auch die zellbiologischen Mechanismen, wodurch sich eine gut abgerundete Vorlesungsreihe ergab. Im Praktischen Teil, der ca. 4 Wochen umfasste, wurden uns verschiedenste Methoden zur Arbeit mit Viren, Zellkultur, aber auch der Histologie beigebracht. Es galt aus Virionen (nicht-infektiösen Virus-Partikeln) DNA zu isolieren und später mittels eines sogenannten Southern Blots zu quantifizieren – dabei wurde uns zeitgleich auch der richtige Umgang mit radioaktiven Materialen beigebracht. Leider, leider ergaben sich keine Unfälle, welche zu Superkräften hätten führen können.

Southern Blot viraler DNA  
© Falk| MLU

Auch der Western Blot zur Protein-Analyse wurde erneut genutzt – neben der PCR die Standart-Methoden, die ein jeder Biochemiker beherrschen sollte! Um ein besseres Bild zu unseren Virus-Partikeln zu bekommen, markierten wir diese auch mit Fluoreszenz-Antikörpern um diese uns im Mikroskop zu betrachten. In der Realität lässt sich so u.a. auf eine Art die Expression eines Zielproteins bestätigen oder unter Nutzung von mehreren Antikörpern gewisse räumliche Gegebenheiten.

Western Blot unseres viralen Proteins mittels des Li-Cor Systems  
© Falk| MLU

Um ein wenig die Seiten der Histologie kennen zu lernen, nutzten wir hingegen Pflanzen (weniger sexy, aber dafür mussten wir keine Stunden irgendwelche Kurse belegen um mit Tiergewebe umzugehen). Dort untersuchten wir die Lokalisation verschiedener Proteine, die in der Schutz-Antwort nach Verletzungen beteiligt sind. Auch nutzen wir einen Pflanzenvirus um kurzzeitig ein Protein in Blättern der Tabakpflanze zu überexprimieren.      

Fluoreszenz-Aufnahmen einer Brennnessel - mit Lokalisation von unserem Ziel-Protein in Rot           
© Falk| MLU                                                                                  

Es galt aber auch die Präparate zunächst selbst herzustellen. Hierzu nutzten wir ein sogenanntes Mikrotom, mit welchem man µm-dünne Schnitte erstellen kann, um sie später auf Objektträger zu bringen. Unter größter Konzentration schafften wir es zum Glück keinen Finger zu verlieren – trotz all der Horrorstorys des Betreuers! 

 

Bioinformatik/Strukturbiologie

Als 2tes belegte ich Bioinformatik/Strukturbiologie – damals mehr aus zeitlichen/planerischen Gründen, wobei ich im Nachhinein doch sehr zufrieden mit meiner Wahl war.                                                           

Die Ansätze zur Vorlesung im Bereich der Strukturbiologie hatten wir schon im Bachelor hören dürfen, weshalb es im Mastermodul ein wenig mehr ins Detail ging. Besonders im Fokus stand die Strukturaufklärung mittels Röntgenstrahlen, Elektronen oder aber Nuclear Magnetic Resonance (NMR). Im Praktikum wurden dabei Proteinkristalle zur Strukturaufklärung „gezüchtet“, welche wir später mit Röntgenstrahlen untersuchten. Durch die geordnete Struktur eines Kristalles lässt sich durch verschiedene physikalische und mathematische Vorgänge die räumliche Struktur des Proteins untersuchen. Auch haben wir eine Einführung in die Erstellung von 3D-Sttruktuuren bekommen – eine perfekte Mischung aus “Rätseln“ und Wissenschaft. Denn man hatte nur die groben Umrisse (dank gemessener Daten) und musste so die richtigen Aminosäuren einbauen und das Modell immer wieder verfeinern und anpassen.

Einbauen eines Tyrosin-Restes in die Elektronendichte    
© Falk| MLU 

Im Bioinformatik-Teil befassten wir uns mit den Prinzipien der Strukturvorhersagen, welche gerade im Bereich der Wirkstoff-Entwicklung eine wichtige Rolle spielen. Denn heutzutage möchte keine Firma mehr nur auf gut Glück mögliche Medikamente entwickeln. Eine wichtige Rolle in der späteren Analyse der Wirkstoffe, aber auch in allgemeinen Forschungsfragen, spielt die Massenspektometrie -kurz MS genannt. Die Methode wird genutzt um Proteine zu identifizieren, und kann teilweise auch für die Strukturaufklärung genutzt werden. Leider sind wir nicht so weit auf das sogenannte „Deep sequencing“ eingegangen – eine Methode für eine umfassende DNA- und Genexpressions-Analyse, welche in der Zukunft wahrscheinlich eine bedeutende Rolle einnehmen wird.

Proteintechnologie

Mein letztes Biochemie-Modul und wahrscheinlich das fordernste. Denn es befasste sich mit vorrangig mit der Stabilität von Proteinen und wie man diese beurteilen kann. Dafür nutzten wir unterschiedliche Methode, wie die Aufnahme von Schmelzkurven oder untersuchten den Einfluss von chaotropen Substanzen – Substanzen die die geordnete „Struktur“ von Wasserstoff-Brücken stören und so zur Destabilisierung von Proteinen führen. Für die Auswertung der Ergebnisse war daher eine Menge Mathematik gebraucht – eine Sache, über die ich mich freute, als ich sie nach den Bachelor-Modulen los war – welche wir teilweise schon im Bachelor-Modul für die Enzymkinetik nutzten mussten. Aber so haben wir uns auch mit der Protein-Faltung, Entfaltung und Rückfaltung beschäftigt. Denn gerade bei der Herstellung von Proteinen für z.B. therapeutische Zwecke, werden diese manchmal in so großen Mengen exprimiert, dass es zur Aggregation in sogenannten Inclusion bodies kommt. Diese bieten zwar meist eine einfache Aufreinigung, aber die weitaus schwierigere Aufgabe ist es das native, aktive Protein daraus zurück zu gewinnen. Ein Prozess, der teilweise Wochen dauern kann.    

Fazit

Insgesamt habe ich wirklich viele neue Eindrücke in die unterschiedlichen Bereiche der Biochemie bekommen können. Zwar war mir nach den Modulen nicht klar, was ich genau für meine Masterarbeit machen wollte, jedoch half es mir das Ganze ein wenig einzugrenzen, als auch Dinge auszuschließen. Vor allem aber merkte ich, wie sich meine Denk- und Angehensweise an Versuche, aber auch generelle wissenschaftliche Fragen änderte. Was im Nachhinein definitiv einen positiven Effekt auf die folgenden Schritte hatte. Und gerade durch eine so umfangreiche Basis, finde ich, wurde mein Horizont und mein allgemeines Verständnis für die Biochemie und die Wissenschaft an sich erweitert – und gerade diese Vielfalt und neuen Erkenntnisse sind doch eine der Sachen, was die Wissenschaft ausmacht, oder nicht?!

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